Bente Vestergaard
Professor Emerita, Professor emerita
- 2001
Bacterial polypeptide release factor RF2 is structurally distinct from eukaryotic eRF1
Vestergaard, Bente, Van, L. B., Andersen, G. R., Nyborg, J. & Kjeldgaard, M., 2001, I: Molecular Cell. 8, s. 1375-1382 7 s.Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- 2002
Recognition by tryptophanyl-tRNA synthetases of discriminator base on tRNATrp from three biological domains
Guo, Q., Vestergaard, Bente, Costa, Degres, Wong, Grosjean, Zhu, Wong & Xue, 2002, I: Journal of Biological Chemistry. 277, s. 14343-14349 6 s.Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- 2003
Structure of the E. coli ribosomal termination complex with release factor 2
Klaholz, B., Pape, T., Zavialov, A., Myasnikov, Orlova, Vestergaard, Bente, Ehrenberg, M. & van Heel, M., 2003, I: Nature. 421, s. 90-94 5 s.Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
A cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2
Rawat, Zavialov, A., Sengupta, Valle, Grasucci, Linde, Vestergaard, Bente, Ehrenberg, M. & Frank, J., 2003, I: Nature. 421, s. 87-90 4 s.Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- 2005
- Udgivet
Tyr702 is an important determinant of agonist binding and domain closure of the ligand-binding core of GluR2
Frandsen, A., Pickering, Darryl S, Vestergaard, Bente, Kasper, C., Nielsen, B. B., Greenwood, J. R., Campiani, G., Fattorusso, C., Gajhede, Michael, Schousboe, Arne & Kastrup, Jette Sandholm Jensen, 2005, I: Molecular Pharmacology. 67, 3, s. 703-13 10 s.Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- Udgivet
Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate
Naur, P., Vestergaard, Bente, Skov, L., Egebjerg, J., Gajhede, Michael & Kastrup, Jette Sandholm Jensen, 2005, I: FEBS Letters. 579, s. 1154-60Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- Udgivet
The SAXS Solution Structure of RF1 Differs from Its Crystal Structure and Is Similar to Its Ribosome Bound Cryo-EM Structure
Vestergaard, Bente, Sanyal, S., Roessle, M., Mora, L., Buckingham, R., Kastrup, Jette Sandholm Jensen, Gajhede, Michael, Svergun, D. I. & Ehrenberg, M., 2005, I: Molecular Cell. 20, s. 929-938Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- 2006
- Udgivet
Diverse bacterial genomes encode an operon of two genes, one of which is a unusual class-I release factor that potentially recognizes atypical mRNA signals other than normal stop codons
Baranov, P., Vestergaard, Bente, Hamelryck, Thomas Wim, Gesteland, Nyborg, J. & Atking, J., 2006, I: Biology Direct. 13, s. 1-28 28 s.Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- Udgivet
Application of Bayesian analysis to indirect fourier transformation in small-angle scattering
Vestergaard, Bente & Hansen, S. L., 2006, I: Journal of Applied Crystallography. 39, s. 797-804 8 s.Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
- 2007
- Udgivet
Gennembrud i forståelsen af insulinfibrillering
Jensen, M. G., Vestergaard, Bente, Frøkjær, Sven, Gajhede, Michael, Flink, J. M., van de Weert, Marco, Kastrup, Jette Sandholm Jensen & Svergun, D. I., 2007, I: Lægemiddelforskning. s. 10-11Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Formidling
ID: 1305569
Flest downloads
-
1502
downloads
Wildtype and A30P mutant alpha-synuclein form different fibril structures
Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
Udgivet -
1103
downloads
Small Angle X-Ray Scattering Studies of Mitochondrial Glutaminase C Reveal Extended Flexible Regions, and Link Oligomeric State with Enzyme Activity
Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
Udgivet -
249
downloads
Size-exclusion chromatography small-angle X-ray scattering of water soluble proteins on a laboratory instrument
Publikation: Bidrag til tidsskrift › Tidsskriftartikel › Forskning › fagfællebedømt
Udgivet